Отрицательно заряженные аминокислоты. Положительно заряженные аминокислоты Классификация аминокислот и их химические свойства

По мере открытия аминокислот, изучения их структуры и свойств пришлось систематизировать эти знания. В настоящее время существует несколько способов классификации аминокислот в зависимости от выбранного параметра оценки.

Если основным критерием является строение аминокислоты, то такой способ систематизации называют структурной классификацией (табл. 3.2). С позиций структуры все аминокислоты делят на несколько групп.

Таблица 3.2

Классификация аминокислот но структуре

Величина и форма радикалов аминокислот в дальнейшем определяют рельеф поверхности белковых молекул. Кроме этого от строения радикалов зависят функциональные свойства белков - растворимость, эластичность, активность и др.

Оценивая физико-химические свойства аминокислот по электрохимической классификации (табл. 3.3), их подразделяют на три группы.

У нейтральных аминокислот по одной NH. ; - и СООН-группе. У кислых аминокислот - две СООН-группы. В основных аминокислотах NH 2 -rpynn больше, чем других функциональных групп.

Таблица 3.3

Электрохимическая классификация аминокислот по физико-химическим свойствам

Сравнительный анализ различных природных белков показывает, что в большинстве из них кислые аминокислоты преобладают над основными.

Существует еще физиологическая или биологическая классификация , в соответствии с которой все аминокислоты делят на заменимые и незаменимые с точки зрения их значимости для организма (табл. 3.4).

Таблица 3.4

Классификация аминокислот по биологической значимости

Две аминокислоты, Apr и Гис, считаются частично заменимыми, поскольку их синтез в организме человека протекает довольно медленно. Однако для взрослых недостаток этих аминокислот в рационе обычно не вызывает серьезных последствий, в то время как для детей может привести к нарушению обмена белков.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме, поэтому дефицита в них не бывает. Источником заменимых аминокислот служат продукты углеводного обмена - ПВК, а-кетоглутаровая и фумаровая кислоты, а также NH 3 . Восстановительным аминированием ПВК и а-кетоглутаровой кислот образуются Ала и Глу. Прямым аминированием фумаровой кислоты получается Асп. Остальные аминокислоты возникают путем нереаминирования.

Незаменимые аминокислоты, как следует из названия, нельзя ничем заменить, поскольку они не синтезируются в организме млекопитающих и обязательно должны поступать с продуктами.

Белки, содержащие весь набор незаменимых аминокислот, считаются биологически полноценными. К ним относят белки животного происхождения, которые содержатся в яйце, молоке, рыбе, мясе. Белки растительного происхождения, содержащиеся в таких продуктах, как орехи, злаки, бобы и пр., не включают все незаменимые аминокислоты, поэтому не относятся к биологически полноценным белкам.

По решению ФАО и ВОЗ за эталон белка с точки зрения аминокислотного состава приняты белки яйца. В них содержится весь набор незаменимых аминокислот в оптимальном для организма человека соотношении. Наибольшее сходство в этом отношении с белками яйца имеют белки молока (рис. 3.6).

Из рис. 3.6 следует, что только две аминокислоты - Фен и Мет содержатся в молоке в меньшем количестве, чем в эталонном белке. Но и этот недостаток может быть компенсирован родственными аминокислотами. Потребность в Мет может быть удовлетворена другой серосодержащей аминокислотой Цис, а потребность в Фен - ее производной Тир. Содержание Цис и Тир составляет соответственно 0,9 и 5,3 г в 100 г белков молока.

Аминокислоты, содержание которых в продукте меньше содержания в эталонном белке, называются лимитирующими.

В настоящее время установлена суточная физиологическая потребность в незаменимых аминокислотах для человека и подсчитано, что она может

Рис. 3.6.

во многом покрываться за счет молока и молочных продуктов. Например, для взрослого человека с массой тела 70 кг суточная потребность в незаменимых аминокислотах показана на рис. 3.7.

Известно, что в детском возрасте и особенно в возрасте до 1 года требуется большее количество питательных веществ и незаменимых аминокислот, в частности, на единицу массы тела по сравнению с организмом взрослого человека. Это вызвано тем, что в растущих организмах происходит синтез новых тканей. Именно поэтому для детей и особенно детей первого года жизни актуальна разработка специализированных продуктов питания.

Гидрофильные аминокислоты

К гидрофильным относятся аминокислоты, содержащие в боковой цепи карбоксильную или аминогруппу. Обе эти группы при физиологических значениях pH ионизированы.

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты - кислые аминокислоты, лизин и аргинин - сильно основные, а гистидин - слабо основная аминокислота. Кольцевая структура в молекуле гистидина называется имидазольным кольцом.

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты в белках представлены также и своими амидами - аспарагином и глутамином.

К гидрофильным относятся также гидроксилсодержащие аминокислоты:

Цистеин, как и серин, содержит тиольную группу -SH вместо гидроксильной -ОН. Его специфическая роль в белках двояка: благодаря цистеину в активные центры белков могут быть введены тиольные группы, а два остатка цистеина в белках могут соединяться ковалентной связью -S-S-.

Пролин примечателен тем, что его остаток вызывает излом пептидной цепи. В отличие от других аминокислот свободный пролин содержит не амино-, а иминогруппу.

Определение электрического заряда аминокислоты по кривой титрования

Аминокислоты - амфотерные электролиты (амфолиты) обладают свойствами как кислот, так и оснований. На основании положений физической химии, аминокислоты принадлежат к слабым электролитам и в водных растворах в зависимости от pH среды несут на себе различный заряд в соответствии с уравнением равновесия (константы равновесия К а, К а2 и K aR):

И, как видно из табл. 3.1, боковые функциональные группы ряда аминокислот также обладают кислотно-основными свойствами: рK aR - это константа кислотности для боковой цепи аминокислоты, имеющей функциональные группы с кислотно-основными свойствами. Например, в боковой цепи глутаминовой кислоты имеется функциональная группа -СООН, для которой при определенных условиях характерно кислотно-основное равновесие

Электрический заряд на функциональной группе определяется соотношением между значениями рК а этой группы и pH раствора, описываемым уравнением Гендерсона-Гассельбаха (2.4). Каждая способная к ионизации группа аминокислоты может находиться в одном из двух состояний - заряженном или нейтральном. Анион СОО- обладает основными свойствами (принимает ион Н +), а катион NH 3+ - свойствами кислоты (отдает ион Н +).

Значение pH, при котором аминокислота находится в растворе только в виде цвиттер-иона (суммарно электрически нейтральна), называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) аминокислоты. В ИЭТ растворимость аминокислот минимальна, и в электрическом поле постоянного тока аминокислоты остаются неподвижными. В изо- электрическом состоянии аминокислоты обладают повышенной плотностью, высокой точкой плавления (свыше 200 °С). Растворы аминокислот обладают более высокой диэлектрической постоянной, чем вода, причем максимум значения достигается в ИЭТ. Значение pH в изоэлектрической точке (pi) для моноаминокарбо- новых кислот (кислоты, у которых боковые цепи не имеют функциональных групп, способных к ионизации, иными словами, не содержат амино- и карбоксильных групп) можно определить следующим образом: р! = (К а + К а г)/2.

Таблица 3.1

Характеристика аминокислот 1

Окончание табл. 3.1

1 Если неизвестно, какая аминокислота стоит в боковой цепи белка - аспарагин или аспарагиновая кислота, ис пользуют обозначение Asx или В. В случае глутамина или глутаминовой кислоты применяется Glx или Z.

Зоны буферного действия у аминокислот очень малы. Значения рКаи рК а2 , pi для аминокислот определяют, как правило, методом потенциометрического титрования. На рис. 3.1 представлена типичная кривая титрования аминокислоты.

Рис.

Значения рК а и рК а2> рК а я, pi для каждой аминокислоты индивидуальны. В табл. 3.2 представлены значения этих параметров для некоторых аминокислот.

Значения pK al , рК а2 , р K aR , pi для некоторых аминокислот

Таблица 3.2

Из данных, приведенных в табл. 3.2, видно, что буферными свойствами при значениях pH, близких к pH крови и межклеточной жидкости, обладает практически только одна аминокислота - гистидин, так как для нее величина рK aR = 6,04. Это свойство гистидина в организме используется следующим образом: гемоглобин характеризуется высоким содержанием гистидина, что очень важно для создания высокой буферной емкости при pH, близкой к 7, для переноса кислорода и углекислого газа. Зоны буферного действия аминокислот очень малы.

Аминокислоты при значениях pH, отличающихся от значения их pH в ИЭТ (pi), несут суммарный электрический заряд, который в зависимости от pH может быть как положительным, так и отрицательным. При любом значении pH, превышающем значение pi, суммарный заряд молекулы отрицательный, и в электрическом поле она движется в сторону положительного электрода {анода). Соответственно при pH ниже значения pi молекула аминокислоты несет положительный заряд и в электрическом поле движется к катоду. Чем больше значения pH отличаются от значения pi, тем больший суммарный заряд несет молекула и тем выше скорость ее движения к электроду. Данные свойства молекул аминокислот широко используются для их разделения и анализа в смесях, например, методами электрофореза и ионнообменной хроматографии.

Для разделения применяют препаративные методики получения относительно больших количеств чистого материала, который может быть в дальнейшем использован для различных целей.

Для анализа применяют аналитические методики, направленные на контроль качества, определение состава смеси компонентов, определение их заряда и т. п.

Аминокислоты классифицируются несколькими способами в зависимости от признака, по которому происходит их деление на группы. Принято в основном три классификации аминокислот: структурная - по строению бокового радикала; электрохимическая - за кислото-щелочными свойствами аминокислот; биологическая (физиологическая) - по мере незаменимости аминокислот для организма.

Согласно общей формулы a-аминокислоты отличаются только строением R, согласно чем они делятся на алифатические (ациклические), циклические (см. схему). Каждая группа подразделяется на подгруппы. Так, аминокислоты алифатического ряда в зависимости от количества амино-и карбоксильных групп делятся на моноаминомонокарбонови, диаминомонокарбонови, моноаминоды-карбоновые, диаминодикарбонови. Некоторые аминокислоты, уже входя в состав белков, могут модифицироваться, т.е. испытывать определенные химических превращений, которые приводят к изменению в структуре радикала. Они не принимают непосредственного участия в синтезе белков. Но их можно найти в гидролизате белков. Так, в результате процесса гидроксилирования, который происходит в организме, в боковые радикалы лизина и пролина белка коллагена вводятся ОН-группы с образованием гидроксилизину и гидроксипролина.

Этот процесс имеет место при взаимодействии цистеиновых остатков в полипептидной цепи: как внутри его, так и между полипептидными-ми цепями наблюдается при формировании пространственной конформации белковой молекулы.

По электрохимическими (кислотно-щелочными) свойствами аминокислоты зависимости от количества NH2-и СООН-групп в молекуле делятся на три группы: кислые - с дополнительными карбоксильными группами в боковом радикале (моноаминодикарбонови кислоты: аспарагиновая и глутаминовая) щелочные - диаминомонокарбонови (лизин, аргинин) и гистидин; нейтральные - остальные аминокислот, в которых боковой радикал не проявляет ни кислых, ни щелочных свойств. Некоторые авторы считают, что в цистеина и тирозина сульфгидрильных и гидроксильная группы в боковом радикале имеют слабо кислые свойства.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (около рН 7,0). Она включает 4 класса аминокислот:

Неполярные (гидрофобные), боковые радикалы которых не имеют родства с водой. К ним относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин;

Полярные (гидрофильные) незаряженные - глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин;

Полярные отрицательно заряженные - аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

Полярные положительно заряженные - лизин, аргинин, гистидин.

По биологическим (физиологическим) значением аминокислоты подразделяют на три группы:

Незаменимые, которые не могут синтезироваться в организме из других соединений, поэтому должны обязательно поступать с пищевыми продуктами. Это незаменимые добавки пищи. Незаменимых аминокислот для человека восемь: трео-нин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, фенилаланин и триптофан;

Напивзаминни аминокислоты могут образовываться в организме, но не в достаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Для человека такими аминокислотами являются аргинин, тирозин, гистидин;

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме в достаточном количестве из незаменимых аминокислот и других соединений. К ним относится остальные аминокислот. Приведенная биологическая классификация аминокислот не является универсальной в отличие от предыдущих и в определенной степени условна, так как зависит от вида организма. Однако абсолютное незаменимость восьми аминокислот является универсальной для всех видов организмов.

АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты - карбоновые кислоты, у которых в радикале атом водорода замещен на аминогруппу. Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными. Аминокислоты, из которых построены белки, имеют аминогруппу в α-положении по отношению к карбоксильной группе. Отличительные свойства аминокислот связаны с их радикалом.

Существуют различные способы классификации аминокислот. Например, по числу аминных и карбоксильных групп.

Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную (основное количество аминокислот).

Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая и глу­таминовая содержат по две карбоксильные группы на одну аминогруппу.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин, наоборот, при одной карбоксильной группе имеют две амино - (или имино-) группы.

Из всех аминокислот выделяют:

Серосодержащие аминокислоты: цистеин и метионин. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин, тирозин в радикале имеют гидроксигруппу. Циклические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, гистидин имеют в радикале кольцо. Ароматичес­кие аминокислоты содержат ароматическое кольцо: тирозин, фенилаланин, три­птофан. Иминокислота вместо амино - содержит иминогруппу: пролин.

Чаще всего аминокислоты делят по полярности и заряду их радикалов.

Неполярные содержат гидрофобный радикал, сообщающий эти свойства всей молекуле. К ним относятся:

Полярные, незаряженные аминокислоты имеют гидрофильный радикал. К ним относятся:

Полярные, заряженные аминокислоты. Две заряжены отрицательно:

аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Сообщают кислые свойства и молекуле белка.

Три основные, положительно заряженные аминокислоты. Аминокислоты этой группы - сильно щелочные соединения (основные), которые обуславливают такие же свойства у белков.

Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках.

Аминокислоты могут подвергаться модификации уже после встраивания в белковую молекулу. К ним относятся гидроксипролин, гидроксилизин, встречающиеся в белке соединительной ткани - коллагене . Десмозин и изодесмозин - производные из четы­рех молекул лизина, обнаружены в другом белке соединительной ткани эластине. Иногда аминокислотой называют цистин - соединение, образованное из двух молекул цистеина, объединенных через серу дисульфидным мостиком. В составе рибосомальных белков обнаружены аминолимонная и карбоксиаспарагиновая кислоты. Большой отрицатель­ный заряд в участке белка, где находятся эти аминокислоты, препятствует вза­имодействию белка с рРНК. В ядерных белках гистонах встречаются ацетил - и метилпроизводные лизина и серина, в фосфопротеинах - фосфосерин.

Для редких аминокислот нет соответствующих три­плетов в ДНК, т. е. эти аминокислоты не шифруются нуклеиновыми кислотами.

Известно много аминокислот, которые никогда не встречаются в белках. На­пример, цитруллин и орнитин - промежуточные продукты цикла мочевины, γ-аминомасляная кислота, принимающая участие в передаче нервных импульсов, канаванин - аминокислота, обнаруженная у растений и токси­чная для других форм жизни и др.

Свойства аминокислот

1. Аминокислоты благодаря карбоксильной и аминной группам являются амфолитами , т. е. проявляют свойства как кислот, так и оснований. В водных растворах карбоксильная группа диссоциирует, а аминогруппа протонируется по уравнению:

2. Все аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина, обладают оптической активностью . По строению аминокислоты белков относятся к L-изомерам. D-изомеры аминокислот обнаружены в составе оболочек бактерий, пеп­тидных антибиотиков - грамицидине, актиномицидине и некоторых других соединении и никогда не встречаются в составе белков.

D и L стереоизомеры аминокислот сильно отличаются по своей биологической активности. Так, например, D формы аминокислот воспринимаются человеком как сладкие, а L формы, как нейтральные по вкусу.

D и L стереоизомеры называются энантиомерами. Иногда к D и L буквам добавляют индексы s (серин) и g (глицеральдегид), в зависимости от того, что взято в качестве эталона.

3. Ни одна аминокислота не поглощает видимой части спектра света. Ультрафи­олетовый свет поглощают ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин с максимумом при длине волны 280 нм. Этот факт имеет пра­ктическое значение для спектрофотометрического количественного определения белка, поскольку почти все белки содержат эти аминокислоты.

4. Химические реакции аминокислот обусловлены их функциональными группами.

Карбоксильная группа аминокислот вступает в реакции амидирования, этерификации, восстановления и др.

Большое практическое значение имеют реакции аминогрупп аминокислот.

Для количественного определения аминокис­лот часто используется нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция характерна для α-аминокислот. Ее дают свободные аминокислоты, пептиды и белки. Благодаря окисляющей спо­собности, нингидрин декарбоксилирует и дезаминирует аминокислоту. Восстанов­ленный нингидрин образует с молекулой невосстановленного нингидрина и аммиа­ком одинаковый для всех аминокислот, кроме пролина, комплекс синего цвета.

Пролин и гидроксипролин дают с нингидрином желтоокрашенный продукт.

Для обнаружения и количественного определения аминокислот также часто ис­пользуются цветные реакции на радикал аминокислоты: ксантопротеиновая, реакция с флуорескамином, реакция Фоля, Милона, Сакагучи и др.

Качественные реакции аминокислот имеют большое практическое значе­ние в белковой химии.

Синтезируют аминокислоты химическим и микробиологическим путём. Причём при химическом синтезе получаются рацематы (растворы, в которых половина аминокислот D формы, а половина L), поэтому их приходиться переводить и очищать с помощью ферментов. При микробиологическом синтезе получается только L форма.

Также свободные аминокислоты и пептиды можно получить из белков ферментативным гидролизом

Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь, при этом образуется цепочка из аминокислот - пептид.

Функции аминокислот в организмах: входят в состав антибиотиков микроорганизмов (грамицидин), гормонов (пептид - инсулин), глутатиона (пептид - переносчик веществ через мембрану). Основная функция: образуют белки.

Назначение в промышленности: пищевые добавки, 1-ое место по объёму производства лизин и глутаминовая кислота, чуть меньше глицин и метионин.

Белки (протеины)- это высокомолекулярные органические вещества, являю­щиеся полимерами аминокислот. Молекулярная масса белков - свыше 6 тыс. Белки составляют 50% сухой массы клетки.

Основу любого проявления жизни (движения, дыхания, выделения, чувстви­тельности, размножения и т. д.) составляют белки.

Функции белков:

1. Образуют ферменты (трипсин, амилаза - ферменты класса гидролаз)

2. Запасающая (глиадин и зеин - белки зерна пшеницы и кукурузы, овальбумин - белок яйца)

3. Транспортная (гемоглобин переносит кислород, альбумины крови - жиры и жирные кислоты)

4. Сократительная (актин, миозин - белок мышц)

Флавиновые ферменты - белки желтого цвета. В качестве простетической группы эти ферменты имеют флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид - производные витамина В7 (рибофлавина).

2.Фосфопротеины - сложные белки, содержащие остаток фосфор­ной кислоты. Фосфорная кислота эфирной связью соединена с гидроксилом серина, треонина или тирозина. К числу фосфопротеинов относится казеин - белок молока. Этот протеин можно отнести также к гликопротеинам, так как он содержит гликомакропептид, стабилизирующий казеин в растворе. К фосфопротеинам относятся также белки яйца, гистоны и др.

3. Гликопротеины . Очень многие белки содержат углеводные ко­мпоненты, например: яичный альбумин, групповые факторы крови, белки оболочки клетки, мукопротеины слизей и др.

4. Липопротеины имеют в составе липидный компонент. Эти бел­ки входят в состав клеточных мемб­ран.

5. Нуклеопротеины - это комплексы нуклеиновых кислот и бел­ков, например, рибосомы и вирус табачной мозаики.

6. Металлопротеины - белки, содержащие металлы. Ферритин - белок, накапливающий железо в кроветворных органах, содержит до 23% железа в виде Fe(OH)3. Ферменты алкогольоксидаза и карбоксипептидаза содержат цинк, тирозиноксидаза - медь.

Белки также делят по их форме на глобулярные (гемоглобин) и фибриллярные (кератин).

Тема: «Аминокислоты – строение, классификация, свойства, биологическая роль»

Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа -СООН

Простейшим представителем является аминоэтановая кислота H2N - CH2 - COOH

Классификация аминокислот

Существует 3 основные классификации аминокислот:

Физико-химическая – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот

• 
  Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении .
• 
  Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты . Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки: -ОН, - SH, -CONH2
• 
  Отрицательно заряженные аминокислоты . Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.
• 
  Положительно заряженные аминокислоты : аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH 2 -группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

• 
  Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Частично незаменимые : аргинин, гистидин.

• 
  Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

Потребность в аминокислотах снижается: При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае , некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд и тошноту.
Усваиваемость аминокислот

Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.

Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом .
Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм

Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.

При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.

Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.

Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования .

Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.инфаркта.

Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты

Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.

Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.

Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.